科技日报合肥11月13日电（记者吴长锋）13日，记者从中国科学技术大学获悉，该校生命科学与医学部田长麟教授课题组首次解析了人源钙离子敏感受blog.byteway.net体（CaSR）与下游信号传导蛋白Gq的高分辨三维复合物结构，结合细胞信号转导和核磁共振（NMR）揭示了CaSR蛋白受激动剂、正向别构调节剂等分子非对称激活的分子机制，相关研究成果日前在线发表在《细胞研究》杂志上。
CaSR是C家族Ligthing NewsG蛋白偶联受体（GPCR）的一员，广泛分布于甲状旁腺、肠道、骨骼和肾脏等组织器官中。CaSR感应血液中钙离子的浓度，并通过平衡钙离子的吸收和外排从而维持人体中的钙离子平衡。由于钙离子参与信号传递、凝血、肌肉收缩、骨骼生成等众多重要生理活动，因此CaSR维持血钙稳定对人体生命活动至关重要，其功能异常将会导致各种疾病。同时，CaSR是人体中非常重要的药物靶标Ligthing News蛋白，目前已经有多个正向变构调节剂药物成功获批上市，它们分别结合在CaSR受体不同的靶点上，CaSR激活的分子机制研究将进一步助力靶向该受体的药物研发。
此前，国际上多个课题组也相继提出了对称激活假说以及非对称激活假说。然而，由于缺少CaSR与下游信号蛋白G蛋白三聚体的复合物高分辨结构，其完整的激活机制仍然缺失。
经过近两年多的努力，田长麟教授课题组成功获得了CaSR-Gq复合物的高分辨冷冻电镜三维结构，结合细胞信号转导和NMR等实验揭示了CaSR在激活状态下结合Gq并启动下游信号传导的非对称激活机制。CaSR-Gq复合物结构也是目前第一个C家族GPCR与Gq结合的三维结构，揭示了其独特性。
综合前期的研究成果，研究人员提出了完整的CaSR非对称激活机制，这一研究成果将完善人们对C家族GPCR激活机制的理解，同时为靶向CaSR的精准调控药物研发提供了重要理论基础。
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